肌红蛋白结构与功能的关系?
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解决时间 2021-04-03 23:58
- 提问者网友：容嬷嬷拿针来
- 2021-04-03 02:51
肌红蛋白结构与功能的关系?
最佳答案
- 五星知识达人网友：山河有幸埋战骨
- 2021-04-03 03:18
本质：肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成
辅 基：血红素
分子量：16 700
功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构
形状：呈紧密球形
多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,疏水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。
三级结构
有8段α-螺旋区
每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。
有1～8个螺旋间区
肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区
内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中
血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。
铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。
这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。
辅 基：血红素
分子量：16 700
功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构
形状：呈紧密球形
多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,疏水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。
三级结构
有8段α-螺旋区
每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。
有1～8个螺旋间区
肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区
内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中
血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。
铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。
这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。
全部回答
- 1楼网友：三千妖杀
- 2021-04-03 04:00
肌红蛋白（Mb）的结构与功能
三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量16700，含153个氨基酸残基。分子中多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。结合氧只发生暂时电子重排。
血红蛋白(Hb)的结构与功能
血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-9）。实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。因此血红蛋白运载氧能力增强，还能运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。
P(O2)：氧分压，表示氧的浓度（氧浓度与氧分压成正比）。
Y：氧饱和百分数，为被占氧合部位与氧合部位总数之比。
当Y=0，所有氧合部位空着；Y=1，所有氧合部位被氧占据；Y=0.5，半载，此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。
Mb氧合曲线为双曲线；Hb氧合曲线为S型曲线。
S曲线分析：
① 肺区氧分压较高，P（O2）约为100torr（空气中氧分压760×21%=160torr），Y=0.97，近于1，载氧。
② 组织肌肉中需氧，P（O2）约为20torr，Y=0.25，卸氧。
③ ΔY：氧饱和百分数变化；ΔP（O2）：氧分压变化。
肺区和组织肌肉中氧分压变化：ΔP（O2）=100―20=80torr，Hb氧饱和百分数变化为，ΔY=0.97―0.25=0.72，表示有近3/4氧可从Hb上卸下。由此可知在S曲线上，即使P（O2）变化不大（仅80torr）,也有较多的氧卸下，输氧效率较高，可完成输氧，ΔP（O2）在20~100torr范围变化，为Hb工作区；相比Mb的双曲线，ΔP（O2）在20~100torr范围变化，ΔY只有0.1，表示氧不易卸下，只能担负贮氧功能。
Hb与Mb功能差别只是因为Hb有四个亚基，有四级结构，可进行协同载氧和卸氧工作，Mb只能贮氧。
H+，CO2和BPG（2，3-二磷酸甘油酸）对血红蛋白结合氧的影响 ：
它们与Hb结合部位离血红素基甚远，是通过别构效应调节Hb与氧的结合。
波尔效应（Bohr）：
pH降低（H+增加），CO2压力增加均降低血红蛋白对氧亲和力，促进血红蛋白释放氧；反之高浓度氧又促使脱氧血红蛋白释放H+和CO2。
P264 图6-17：pH减少使S曲线右移，而H+增加、CO2增加均使pH减少。
生理意义：在组织区CO2产生，为高CO2区，pH约7.2，有利于Hb释放氧，载CO2；在肺区氧吸入，pH约7.6，有利于Hb与氧结合，放出CO2。
BPG降低Hb对氧亲和力：
BPG可由糖代谢产生，正常人血液中约含4.5mmol/L，约与血红蛋白等摩尔数。
P265 图6-19显示出在不同BPG浓度下血红蛋白的氧合曲线，BPG浓度增加，Hb氧合曲线右移。
① 无BPG， Hb氧合曲线为双曲线，不易卸氧；
② 当BPG=4.5mmol/L时（正常生理状况），为S型曲线，可卸氧，此时P（O2）=26torr，Y=0.5；
③ 当BPG=7.5mmol/L时（非正常生理状况如高山反应，及病理状况如肺气肿），S曲线右移，更易卸氧，满足肌体对氧需求，此时P（O2）为34torr，Y=0.5。
血红蛋白分子病
人类已发现300多种不同突变的血红蛋白，许多突变是有害的，产生遗传病，如镰刀状细胞贫血症：
病状：贫血症；
检查：血液中含大量镰刀形红细胞HbS，没有足够可承担输氧的正常圆形细胞HbA。镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的。
研究：电泳发现HbS和HbA电泳速度和等电点均有差异。在pH8.6下均向正极移动，但HbS比HbA稍慢，说明HbS比HbA少几个带负电荷基团。
氨基酸测序发现HbA与HbS区别在于β-链上6-位Glu（HbA）变为Val（HbS），结果由于疏水相互作用，β-链上6-Val与1-Val接近，使血红蛋白分子从扁平状压缩变形，形成细长聚集体红细胞，构成镰刀形，与氧结合力降低。
值得注意的是血红蛋白分子四条肽链共574个氨基酸残基，只两个β-链上的氨基酸被代替（2Glu→2Val），即引起如此严重疾病。
三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量16700，含153个氨基酸残基。分子中多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。结合氧只发生暂时电子重排。
血红蛋白(Hb)的结构与功能
血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-9）。实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。因此血红蛋白运载氧能力增强，还能运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。
P(O2)：氧分压，表示氧的浓度（氧浓度与氧分压成正比）。
Y：氧饱和百分数，为被占氧合部位与氧合部位总数之比。
当Y=0，所有氧合部位空着；Y=1，所有氧合部位被氧占据；Y=0.5，半载，此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。
Mb氧合曲线为双曲线；Hb氧合曲线为S型曲线。
S曲线分析：
① 肺区氧分压较高，P（O2）约为100torr（空气中氧分压760×21%=160torr），Y=0.97，近于1，载氧。
② 组织肌肉中需氧，P（O2）约为20torr，Y=0.25，卸氧。
③ ΔY：氧饱和百分数变化；ΔP（O2）：氧分压变化。
肺区和组织肌肉中氧分压变化：ΔP（O2）=100―20=80torr，Hb氧饱和百分数变化为，ΔY=0.97―0.25=0.72，表示有近3/4氧可从Hb上卸下。由此可知在S曲线上，即使P（O2）变化不大（仅80torr）,也有较多的氧卸下，输氧效率较高，可完成输氧，ΔP（O2）在20~100torr范围变化，为Hb工作区；相比Mb的双曲线，ΔP（O2）在20~100torr范围变化，ΔY只有0.1，表示氧不易卸下，只能担负贮氧功能。
Hb与Mb功能差别只是因为Hb有四个亚基，有四级结构，可进行协同载氧和卸氧工作，Mb只能贮氧。
H+，CO2和BPG（2，3-二磷酸甘油酸）对血红蛋白结合氧的影响 ：
它们与Hb结合部位离血红素基甚远，是通过别构效应调节Hb与氧的结合。
波尔效应（Bohr）：
pH降低（H+增加），CO2压力增加均降低血红蛋白对氧亲和力，促进血红蛋白释放氧；反之高浓度氧又促使脱氧血红蛋白释放H+和CO2。
P264 图6-17：pH减少使S曲线右移，而H+增加、CO2增加均使pH减少。
生理意义：在组织区CO2产生，为高CO2区，pH约7.2，有利于Hb释放氧，载CO2；在肺区氧吸入，pH约7.6，有利于Hb与氧结合，放出CO2。
BPG降低Hb对氧亲和力：
BPG可由糖代谢产生，正常人血液中约含4.5mmol/L，约与血红蛋白等摩尔数。
P265 图6-19显示出在不同BPG浓度下血红蛋白的氧合曲线，BPG浓度增加，Hb氧合曲线右移。
① 无BPG， Hb氧合曲线为双曲线，不易卸氧；
② 当BPG=4.5mmol/L时（正常生理状况），为S型曲线，可卸氧，此时P（O2）=26torr，Y=0.5；
③ 当BPG=7.5mmol/L时（非正常生理状况如高山反应，及病理状况如肺气肿），S曲线右移，更易卸氧，满足肌体对氧需求，此时P（O2）为34torr，Y=0.5。
血红蛋白分子病
人类已发现300多种不同突变的血红蛋白，许多突变是有害的，产生遗传病，如镰刀状细胞贫血症：
病状：贫血症；
检查：血液中含大量镰刀形红细胞HbS，没有足够可承担输氧的正常圆形细胞HbA。镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的。
研究：电泳发现HbS和HbA电泳速度和等电点均有差异。在pH8.6下均向正极移动，但HbS比HbA稍慢，说明HbS比HbA少几个带负电荷基团。
氨基酸测序发现HbA与HbS区别在于β-链上6-位Glu（HbA）变为Val（HbS），结果由于疏水相互作用，β-链上6-Val与1-Val接近，使血红蛋白分子从扁平状压缩变形，形成细长聚集体红细胞，构成镰刀形，与氧结合力降低。
值得注意的是血红蛋白分子四条肽链共574个氨基酸残基，只两个β-链上的氨基酸被代替（2Glu→2Val），即引起如此严重疾病。
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