关于蛋白质的二级结构

大家知道二级结构有两种,我想问的是折叠结构,我在看图的时候发现,那样的氢键链接方式,即使把折叠给抹平了依然可以链接啊~~~另一个螺旋状的二级结构明显是由氢键的链接决定的,但是从我提出的问题来看这个折叠结构是否和氢键没有关系了呢??

还是我彻底错了~~请大家赐教

我看的是普通生物学里的图啊

你看的书是王镜岩的<生物化学>吗?那上面很详细,氢键是在蛋白质的空间2级中起主要作用的作用力，你说”把折叠给抹平了依然可以链接”，那是书本为了读者阅读理解，所以加的图，其化学结构简化了，并没有把详细结构版出造成读者误解，也许有的氢键存在，但是图上没有真实表达，这有可能，建议你买本＜基因的分子生物学＞，里面带光盘，对于大分子空间结构的理解非常好，它里面有3D的分子结构演示，便于读者全面理解！

是陈增阅的<普通生物学>吧?图代表不了什么,只是增加你理解的,别反而被弄糊涂了,对于科学专业,书上的图上数据不可以作为依据,都是简化的,那些分子结构是经过专业软件编辑的,所以如果原版打印出来比较复杂,大部分给出的图是模型(或者认为设计的),所以看图不可以较真的!只有书上的数据才可以参考的 呵呵

我们讲的蛋白质的二级结构的形成原因是主链（肽键）的氢键形成的，之所以会形成a-hilex,b-sheet这样的较为规则的构像，是存在极为精确的构象指标的，如a-hilex的螺距。基因的适当表达形成了精确的构象指标，其实理论上讲经过极为复杂的化学实验和力学分析是可以解释甚至重建蛋白质的构想的，这应该是时间的问题。呵呵呵。

α-螺旋(α-helix) 蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链c端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 螺旋的半径为0.23nm。 β-折叠(β-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由n到c方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角(β-turn) 多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角i的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角ii的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

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