（16分）在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图甲Ⅰ所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争

（16分）在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图甲Ⅰ所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，从而抑制酶的活性，如图甲Ⅱ、Ⅲ所示。图乙示意发生竞争性抑制和非竞争性抑制时，底物浓度与起始反应速率的变化曲线图。请据图回答下列问题：

（1）当底物与酶活性位点具有互补的结构时，酶才能与底物结合，这说明酶的催化作用具有 。
（2）现有胃蛋白酶，A试管放置正常温度，B试管放置100度，相同时间处理后，加入双缩脲试剂后，两个试管的颜色深浅是 (A：A管颜色深，B:B管颜色深，C:颜色一样深)
（3）青霉素的化学结构与细菌合成细胞壁的底物相似，故能抑制细菌合成细胞壁相关酶的活性，其原因是 。
（4）据图乙分析，随着底物浓度升高，抑制效力变得越来越小的是 抑制剂，原因是 。
（5）唾液淀粉酶在最适温度条件下的底物浓度与反应速率的变化如图丙。若将温度提高5℃，请在图丙内绘出相应变化曲线。（1）专一性 （2）C （3）青霉素能与这些酶的活性位点结合（或：酶活性位点被封闭），使细菌合成细胞壁的底物与酶活性位点结合机会下降（4）竞争性 底物浓度越高，底物与酶活性位点结合机会越大，竞争性抑制剂与酶活性位点结合机会越小
(5)见右图

(答案→)（1）专一性 （2）C （3）青霉素能与这些酶的活性位点结合（或：酶活性位点被封闭），使细菌合成细胞壁的底物与酶活性位点结合机会下降（4）竞争性 底物浓度越高，底物与酶活性位点结合机会越大，竞争性抑制剂与酶活性位点结合机会越小(5)见右图 解析：底物只能与相应酶的部位结合，说明酶具有专一性；双缩脲试剂与蛋白质起反应通常与温度无关，所以正常温度和沸水浴后结果应相同；青霉素抑制细菌细胞壁的形成，青霉素的化学结构与细菌合成细胞壁的底物相似，是与底物竞争与酶的结合位点，所以是竞争性抑制剂；如图竞争性抑制剂的作用原理是同底物竞争与酶的结合位点；非竞争性抑制剂是通过改变酶活性部位的结构，从而影响底物与酶的结合。癌症化疗应用的烷化剂如二氯二乙胺能够阻止参与 DNA复制的酶与DNA相互作用，其作用机制与图Ⅲ相符。

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